它是聚合物中微管重复单位的-微管蛋白形成。每个异二聚体与四个相邻的异二聚体结合；纵向相互作用形成线性链称为前驱体，横向相互作用与相邻前驱体结合(1)。这样，异二聚体聚合成一个叫做微管晶格的薄片，沿着横轴弯曲使晶格闭合成11-15个原纤丝的圆柱体，有细胞质和腔面。聚合是-微管蛋白形成的固有特性，聚合速率取决于可用游离微管蛋白的浓度。微管还表现出独特的非平衡行为，即在聚合和快速解聚之间随机切换，这种行为被称为动态不稳定性。如聚合，动力学不稳定性的固有性质，-微管蛋白。观察到微管在体外聚集以纯化-异二聚体(2，3，4)细胞和活细胞(5)。动态不稳定的组织网络和使用微管的工作，例如在有丝分裂中分离染色体(6)。

传统的动态不稳定性模型依赖于变构-微管蛋白之间偶联形成的微管，形成稳定的帽子。这种帽的稳定性被认为取决于附近微管形成的核苷酸结合状态，新的GTP结合的形成促进了稳定性，因此称为“三磷酸鸟苷帽”(2)。当GTP结合形成的微管的数量低于阈值水平时，微管突变并迅速解聚。最近的研究表明，聚合速率与微管末端的稳定性直接相关(7)。另一个模型强调微管的末端结构是稳定性的关键决定因素。随着微管的生长，一些前体的不对称生长导致形成具有不完全晶格膨胀的锥形正端。在锥体的末端，最初通过低温电子显微镜观察到纯化的微管装配微管蛋白和最近的全内反射荧光(通过TIRF显微镜检查动态微管(8，9))。锥形末端通常以与年龄相关的方式并在更快的聚合条件下形成，并且预计更不稳定，因为长丝之间的横向连接更少(7，8，10)。虽然我们对动态不稳定性的了解越来越多，但我们不知道这些基本机制在细胞中是如何调节的，以指导微管网络的形成和功能。

有证据表明，-微管蛋白在羧基末端尾(CTT)结构域的形成可能作为一种调节模块来控制微管动力学。CTTs是一个延伸到微管晶格胞质表面的非结构化结构域(11)。早期的生化实验表明，非特异性蛋白酶Atilin去除CTTs可以促进微管蛋白的聚合。与未消化的管状蛋白相比，被这种酶消化的管状蛋白更容易组装成大的寡聚体。在批量组装测试中，这些低聚物更能抵抗钙离子的破坏(12，13，14，15)。然而，由枯草杆菌蛋白酶消化的微管蛋白形成的寡聚体通常显示扭曲和/或不完整的晶格(12，16，17)。这一证据表明，CTTs可能负调控微管蛋白组装，以指导微管晶格的正确形成。在体内，不同细胞类型的CTT在遗传编码和翻译后方面表现出差异。然而，-和-微管蛋白的球形结构域高度保守，总部显示不同的氨基酸序列。与跨物种相比，微管蛋白同构存在于一个物种中(18)。此外，CTTs还解决了各种翻译后的修改(19，20)。这增加了CTTs作为调节治疗来改变微管功能特性的可能性。然而，CTTs在调节微管动力学和相互作用中的作用仍不清楚。

我们以前的作用特征-和-CTT芽殖酵母和有丝分裂期间的-CTT证实了在促进适当纺锤体形成和染色体分离中的重要作用(18)。活细胞成像和电子断层扫描显示突变酵母细胞基因切除后出现混乱的纺锤体微管。因此，我们假设-CTT可能需要调节正常细胞纺锤体装配中的微管动力学。

这里，我们用纯化的哺乳动物体外实验和枯草杆菌蛋白酶在芽殖酵母突变体中的体内消化实验对这一假设进行组合检验，并改变或去除-CTT。我们表明，-CTT通过抑制聚合和促进解聚导致微管动力学。尽管这些对微管组装的抑制作用，我们发现微管和-CTT不容易发生灾难，表现出明显的左端形态。最后，我们表明镁离子加速微管解聚的能力需要-CTT。总之，我们的结果确定了-CTT在调节动态不稳定性中的作用，并提出了通过离子调节微管功能和组织控制的机制。