蜘蛛如何旋转丝绸 机制优雅地解释了蜘蛛丝如何快速平滑地形成

蜘蛛丝是一种令人印象深刻的材料;重量轻，有弹性但比钢更坚固。但蜘蛛面对生产这种物质所面临的挑战更加艰巨。被称为蛛丝蛋白的丝蛋白必须在环境温度下以可溶形式转化为固体纤维，以水为溶剂，并且高速转化。蜘蛛如何实现这一惊人的壮举?在8月5日在开放获取期刊PLOS Biology上发表的新研究中，Anna Rising和Jan Johansson展示了丝绸形成过程是如何受到规范的。这项工作由瑞典农业科学大学(SLU)和卡罗林斯卡学院与拉脱维亚，中国和美国的同事共同完成。

Spidroins是多达3,500个氨基酸的大蛋白质，含有大多数重复序列，但是将蛛丝蛋白转化为丝绸最重要的部分就是目的。这些蛋白质的末端区域是蜘蛛丝独有的，并且在不同的蜘蛛之间非常相似。当作为可溶性蛋白质存储在丝腺中时，Spidroins具有螺旋和无序结构，但是当转化为丝绸时，它们的结构完全变为赋予高度机械稳定性的结构。这些变化由蜘蛛丝腺的一端与另一端之间存在的酸度(pH)梯度触发。腺体从狭窄的尾巴进入囊到细长的管道，并且已知丝在管道内的精确位置处形成。然而，蜘蛛丝生产的进一步细节一直难以捉摸。

通过使用高选择性微电极测量腺体内的pH值，作者表明pH值从7.6的中性pH值下降到尾部开始和管道中途的5.7的酸性pH值，以及pH梯度比以前认为的要陡得多。微电极还显示碳酸氢根离子的浓度和二氧化碳的压力同时沿着腺体上升。总之，这些模式表明pH梯度可能通过称为碳酸酐酶的酶的作用形成，碳酸酐酶将二氧化碳和水转化为碳酸氢根和氢离子(从而产生酸性环境)。使用作者开发的方法，

作者还发现pH对蛛丝蛋白两端两个区域的稳定性具有相反的作用，这是令人惊讶的，因为这些区域被认为在丝形成中具有相似的作用。虽然其中一个末端(“N-末端结构域”)倾向于在管道开始时与其他分子配对，并且随着酸度沿着管道增加而变得越来越稳定，另一端(“C-末端结构域”) )随着酸度的增加而不稳定，并逐渐展开，直至在酸性pH为5.5时形成丝的结构特征。这些发现表明蛋白质的两端在管道开始时发现的pH值处发生显着的结构变化，这也是碳酸酐酶活性集中的点。

这些见解促使作者提出了一种新的“锁定和触发”模型，用于蜘蛛丝形成，其中N末端结构域的逐渐配对将蛛丝蛋白锁定在许多蛋白质分子的网络中，而C-中结构的变化。末端结构域可以引发蛛丝蛋白快速聚合成纤维。有趣的是，C末端结构域的结构类似于患有阿尔茨海默病等疾病的个体的脑中发现的“淀粉样蛋白”原纤维的结构。这种机制优雅地解释了蜘蛛丝如何在这些神奇动物的旋转管道内如此快速和平稳地形成。除了帮助人类了解他们如何模仿蜘蛛为我们自己的目的生产仿生蛛丝蛋白纤维，

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