植物激素脱落酸(ABA)是植物非生物胁迫适应中的重要调节剂。像ABI1这样的共受体PP2C蛋白的控制是ABA信号转导的中心枢纽。在标准条件下，ABI1与蛋白激酶SnRK2s结合并抑制其活性。与受体蛋白PYR1 / PYLs结合的ABA在靶向ABI1方面与SnRK2s竞争，从而释放SnRK2s并激活ABA反应。

由中国科学院遗传与发育生物学研究所的谢琦教授领导的研究小组长期以来一直在研究泛素化，一种翻译后修饰机制，用于调控ABA信号传导。他们以前的工作揭示了E2样蛋白VPS23泛素化介导的PYL4内吞作用，而ABA促进XBAT35降解VPS23A，从而释放对ABA受体PYL4的抑制作用。然而，对于ABA信号传导是否涉及泛素化所需的特定E2蛋白，以及ABA信号传导如何调节泛素化尚不十分了解。

最近，他们确定了一种特异性的E2酶UBC27，该酶正向调节植物的耐旱性和ABA反应。通过IP / MS分析，他们确定了ABA共同受体ABI1和RING型E3连接酶AIRP3是UBC27的相互作用蛋白。

他们发现UBC27与ABI1相互作用并促进其降解，并激活AIRP3的E3活性。AIRP3充当ABI1的E3连接酶。

此外，ABI1发挥UBC27和AIRP3的上位性，而AIRP3的功能是UBC27依赖性的。另外，ABA处理诱导UBC27的表达，抑制UBC27的降解，并增强UBC27与ABI1之间的相互作用。

这些结果揭示了ABI1降解中的新型E2-E3复合物，以及泛素化系统对ABA信号的重要而复杂的调节。

该论文的标题为“ UBC27-AIRP3泛素化复合物通过促进拟南芥中的ABI1降解来调节ABA信号传导”，已于2020年10月19日在PNAS上在线发表。