在人体中，蛋白质有时会存在于称为淀粉样蛋白的纤维状聚集物中。尽管已知某些淀粉样蛋白具有生物学功能，但淀粉样蛋白的形成通常与包括阿尔茨海默氏病和帕金森氏病在内的病理相关。了解淀粉样蛋白原纤维的确切形成方式对于深入了解此类疾病的发展和推进治疗方法至关重要。

现在，金泽大学的渡边孝宏中山，昭和大学的大野贤二郎及其同事已经使用一种能够随着时间的推移实现可视化的技术，研究了特定淀粉样蛋白原纤维的形成过程。科学家专门研究了交叉混合(“混合”)形成聚集体的不同蛋白质的作用，并发现了伸长率和原纤维结构的变化。

研究人员研究了α-突触核蛋白，一种在人脑中丰富的蛋白质。他们研究了让野生型α-突触核蛋白分子(天然的，最丰富的变体)形成聚集体时发生了什么，以及引入(交叉播种)与帕金森氏病相关的突变体时聚集体是如何不同的。此外，科学家们研究了原纤维生长所在的微环境的pH值的影响。

通过高速原子力显微镜(HS-AFM)，渡边中山，小野及其同事可以在各种情况下以纳米分辨率和高视频速率记录原纤维聚集。首先，科学家研究了单一变异类型(自种)的生长。他们发现，突变体产生的聚集体更多，或者它们在中性pH下的聚集速度比野生型变异体快。另一个观察结果是，在较低的pH(5.8，即酸性)下的伸长比在较高的pH(7.4，即碱性)下的伸长更快。

高速原子力显微镜可以可视化和分析单个蛋白质变异体的原纤维形成。信用：金泽大学

对于交叉播种，可能会发生不同的情况。原纤维生长可以加速或减慢，甚至停止。原始种子的形态可以保留，但是也可能发生的是，原纤维的结构不同-典型的结构形式是“直的”或“螺旋的”。研究人员通过荧光实验检查了用HS-AFM观察到的原纤维结构和动力学是否与溶液中的过程相对应。得到类似的结论。

小野渡边中山的研究结果与更好地了解淀粉样蛋白相关疾病有关。引用研究人员的话：“交叉播种加上伸长率的变化具有增加所得装配的结构多样性的作用。这种多样性可能反映在对各种[蛋白质]装配的独特神经毒性作用中。”