宾夕法尼亚州宾汉姆顿 - 包括宾厄姆顿大学和科罗拉多大学丹佛分校在内的一个研究小组是第一个绘制侵袭性蛋白质聚集体分子结构的研究小组，该蛋白质聚集体可加速阿尔茨海默病。

“大约10%的阿尔茨海默病病例是由家族性突变引起的，”宾厄姆顿大学生物物理化学助理教授魏强说。“另外90%的病例是由错误折叠的野生型淀粉样蛋白引起的。我们需要了解疾病病理学的分子基础。这样做，我们有朝一日可能制造出能够预防疾病退化作用的药物。”

当称为β淀粉样蛋白的有毒蛋白质片段形成称为原纤维的链时，阿尔茨海默氏病开始发展，原纤维构建并杀死脑细胞。Qiang和科罗拉多州丹佛大学的研究人员一起使用高分辨率固态核磁共振光谱来研究这些原纤维。他们的研究表明，这些原纤维可能在人脑中淀粉样蛋白沉积的分子结构上有重大变化。更重要的是，原纤维可以作为进一步原纤维沉积的“种子”，这是阿尔茨海默病病理学的潜在风险因素。

“这项工作描述了病理相关的β-淀粉样蛋白原纤维变体的分子结构模型，”Qiang说。“我们发现这种变异可能导致新的淀粉样蛋白原纤维的快速接种，这可能有助于人类大脑中淀粉样蛋白沉积的扩散和扩增。”

Qiang和他的团队正在研究其他几种原纤维变异体，特别是结构变异，种子能力和细胞毒性水平之间的相关性。

“我们已经取得了令人振奋的成果，并且正在准备一份描述这些进一步发现的新手稿，”强说。